АТР-зависимые LonBA-протеазы бацилл и клостридий

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Семейство Lon-протеаз относится к ключевым пептидгидролазам системы контроля качества белков (СКК), которая играет ведущую роль в поддержании сохранности клеточного протеома во всех природных царствах. При этом Lon-протеазы – единственное семейство АТР-зависимых протеаз СКК, которое объединяет целый ряд структурно различных подсемейств. Недавно было выдвинуто предположение о наличии в семействе Lon ранее неклассифицированного подсемейства LonBA, включающего ферменты бактерий классов Bacilli и Clostridia. С помощью биоинформатического анализа получены данные об особенностях строения ферментов предполагаемого нового подсемейства и о существовании двух различающихся групп Lon-протеаз в этом подсемействе.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

А. Г. Андрианова

ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН

Email: tatyana.rotanova@ibch.ru
Россия, 117997, Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10

А. М. Куджаев

ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН

Email: tatyana.rotanova@ibch.ru
Россия, 117997, Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10

И. В. Смирнов

ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН

Email: tatyana.rotanova@ibch.ru
Россия, 117997, Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10

Т. В. Ротанова

ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН

Автор, ответственный за переписку.
Email: tatyana.rotanova@ibch.ru
Россия, 117997, Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10

Список литературы

  1. Kudzhaev A.M., Andrianova A.G., Gustchina A.E., Smirnov I.V., Rotanova T.V. // Russ. J. Bioorg. Chem. 2022. V. 48. P. 678–709. https://doi.org/10.1134/s1068162022040136
  2. Gustchina A., Li M., Andrianova A.G., Kudzhaev A.M., Lountos G.T., Sekula B., Cherry S., Tropea J.E., Smirnov I.V., Wlodawer A., Rotanova T.V. // Int. J. Mol. Sci. 2022. V. 23. P. 11425. https://doi.org/10.3390/ijms231911425
  3. Wlodawer A., Sekula B., Gustchina A., Rotanova T.V. // J. Mol. Biol. 2022. V. 434. P. 167504. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2022.167504
  4. Liao J.H., Kuo C.I., Huang Y.Y., Lin Y.C., Lin Y.C., Yang C.Y., Wu W.L., Chang W.H., Liaw Y.C., Lin L.H., Chang C.I., Wu S.H. // PLoS One. 2012. V. 7. P. e40226. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0040226
  5. Sauer R.T., Baker T.A. // Ann. Rev. Biochem. 2011. V. 80. P. 587–612. https://doi.org/10.1146/annurev-biochem-060408-172623
  6. Rawlings N.D., Barrett A.J., Thomas P.D., Huang X., Bateman A., Finn R.D. // Nucleic Acids Res. 2018. V. 46. P. 624–632. https://doi.org/10.1093/nar/gkx1134
  7. Gottesman S. // Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 2003. V. 19. P. 565–587. https://doi.org/10.1146/annurev.cellbio.19.110701.153228
  8. Pei J., Yan J., Jiang Y. // Hindawi Publishing Corporation. Archaea. 2016. Article ID 5759765. https://doi.org/10.1155/2016/5759765
  9. Cerletti M., Paggi R.A., Guevara C.R., Poetsch A., De Castro R.E. // J. Proteomics. 2015. V. 121. P. 1–14. https://doi.org/10.1016/j.jprot.2015.03.016
  10. Maehara T., Hoshino T., Nakamura A. // Extremophiles. 2008. V. 12. P. 285–296. https://doi.org/10.1007/s00792-007-0129-3
  11. Rotanova T.V., Melnikov E.E., Tsirulnikov K.B. // Russ. J. Bioorg. Chem. 2003. V. 29. P. 85–87.
  12. Rotanova T.V., Melnikov E.E., Khalatova A.G., Makhovskaya O.V., Botos I., Wlodawer A., Gustchina A. // Eur. J. Biochem. 2004. V. 271. P. 4865–4871. https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.2004.04452.x
  13. Rotanova T.V., Botos I., Melnikov E.E., Rasulova F., Gustchina A., Maurizi M.R., Wlodawer A. // Protein Sci. 2006. V. 15. P. 1815–1828. https://doi.org/10.1110/ps.052069306
  14. Iyer L.M., Leipe D.D., Koonin E.V., Aravind L. // J. Struct. Biol. 2004. V. 146. P. 11–31. https://doi.org/10.1016/j.jsb.2003.10.010
  15. Lupas A.N., Martin J. // Curr. Opin. Struct. Biol. 2002. V. 12. P. 746–753. https://doi.org/10.1016/s0959-440x(02)00388-3
  16. Bittner L.M., Arends J., Narberhaus F. // Biopolymers. 2016. V. 105. P. 505–517. https://doi.org/10.1002/bip.22831
  17. Liao J.H., Ihara K., Kuo C.I., Huang K.F., Wakatsuki S., Wu S.H., Chang C.I. // Acta Cryst. 2013. V. 69. P. 1395–1402. https://doi.org/10.1107/S0907444913008214
  18. Rotanova T.V., Andrianova A.G., Kudzhaev A.M., Li M., Botos I., Wlodawer A., Gustchina A. // FEBS Open Bio. 2019. V. 9. P. 1536–1551. https://doi.org/10.1002/2211-5463.12691

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Доменная организация и консенсусные элементы активных центров Lon-протеаз различных подсемейств. (а) – Lon-протеазы подсемейств А, В и С; (б) – Lon-протеазы подсемейства ВА. Субдомены NSD, NTD5H и NTD3H формируют N-концевую область LonA-протеаз. NB, NC, Nsh и Nlg – N-концевые фрагменты ферментов подсемейств В, С и ВА. Нуклеотид-связывающий (NB) и α-спирализованный (H) cубдомены светло-голубого и синего цвета характеризуют ААА+-модули типов A и В соответственно. Мотивы Уолкера представляют АТРазный активный центр. I (МА, Membrane Anchoring) и I* (ННЕ, Helical Harpin Extension) – вставочные домены. Протеазные домены (Р) кораллового цвета содержат активные центры А-типа, а бирюзового цвета – центры В-типа. Ф – остатки гидрофобных аминокислот, Х – остатки любых аминокислот. Каталитические остатки серина (S) и лизина (K) выделены красным цветом.

Скачать (177KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Сопоставление последовательностей LonВA-протеаз из Bacillus subtilis и Clostridium botulinum с последовательностью модельной LonA-протеазы из Escherichia coli с учетом структурных данных, полученных для EcLonA и BsLonBA [2]. Источники Lon-протеаз: E. coli – EcLonA (MER0000485, PDB: 1RRE, 1RR9, 6U5Z); B. subtilis – BsLonBA (MER0002228, PDB: 8DVH); C. botulinum – CbBA-sh1 (MER0078974), CbBA-sh2 (MER0245087), CbBA-sh3 (MER0475680), CbBA-lg1 (MER0078953), CbBA-lg2 (MER0245321), CbBA-lg3 (MER0114077). Пометки “sh” и “lg” означают “короткие” и “длинные” LonBA-протеазы соответственно. Указана нумерация аминокислотных остатков для последовательностей EcLonA, BsLonBA и CbLonBA-lg1. Выравнивание первичных структур проведено с помощью программы https://www.ebi.ac.uk/jdispatcher/msa/clustalo. Для EcLonA и BsLonBA элементы вторичных структур представлены согласно данным работы Gustchina et al. [2], а для CbLonBA-lg1 – согласно предсказанию (https://zhanggroup.org/PSSpred/). Красным цветом показаны α-спирали, розовым – 310-спирали, синим – β-тяжи, черным – фрагменты, не включенные в элементы вторичной структуры. Подчеркнуты консенсусные элементы: мотивы Уолкера (Walker A и Walker B), ключевые остатки Y и LH/D петель Pore loop-1 и Pore loop-2 соответственно, остатки сенсор-1 и сенсор-2 (s1 и s2), “аргининовый палец” (RF), окружение каталитических остатков серина (S*) и лизина (K*). В последовательностях всех LonBA-протеаз подчеркнуты вставочные 14-членные фрагменты NB-субдоменов, а в коротких LonBA-протеазах – 14-членные фрагменты, соответствующие участку (Е392–K405) BsLonBA, формирующему уникальный вставочный β-бочонок в структуре Р-домена.

Скачать (925KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024